Aufspaltung des Wellenpakets und Doppelpfad-Desaktivierung im photoangeregten Sehpigment Isorhodopsin

Abstract

Isorhodopsin ist ein dem Rhodopsin analoges Sehprotein. Es hat die gleiche Opsin-Umgebung, bindet aber statt 11-cis-Retinal die 9-cis-Form. Dessen Photoisomerisierung ist etwa dreimal langsamer und viel weniger effizient. Das dafür zugrundeliegende mechanistische Prinzip wird hier mit einer Kombination aus quantenmechanischen/molekülmechanischen Simulationen und ultraschneller optischer Spektroskopie mit Sub-20-fs-Auflösung und einem Spektralbereich bis ins nahe Infrarot aufgedeckt. Während sich das photoangeregte Wellenpaket im Rhodopsin zielgerichtet durch eine einzelne konische Durchschneidung zwischen dem angeregten und dem Grundzustand bewegt, spaltet es im Isorhodopsin auf und beschreitet zwei konkurrierende Desaktivierungspfade mit unterschiedlichen Reaktionstrichtern. Einer wird schnell erreicht, ist aber im Wesentlichen unproduktiv. Der andere Pfad ist aufgrund erhçhter sterischer Wechselwirkungen mit der Umgebung verlangsamt, fährt aber entlang eine „Vorwärts“-Pedalbewegung zum Photoprodukt.