Publikation: Genetisch kodierte, spinmarkierte künstliche Aminosäuren für Abstandsmessungen mittels ESR-Spektroskopie
Dateien
Datum
Herausgeber:innen
ISSN der Zeitschrift
Electronic ISSN
ISBN
Bibliografische Daten
Verlag
Schriftenreihe
Auflagebezeichnung
Internationale Patentnummer
Angaben zur Forschungsförderung
Projekt
Open Access-Veröffentlichung
Core Facility der Universität Konstanz
Titel in einer weiteren Sprache
Publikationstyp
Publikationsstatus
Erschienen in
Zusammenfassung
Elektronenspinresonanz- (ESR-) Spektroskopie kombiniert mit ortsspezifischer Spinmarkierung ist bestens geeignet, um Struktur, Dynamik und Wechselwirkungen von Proteinen zu untersuchen. Besonders interessant sind Abstandsmessungen zwischen zwei identischen, verhältnismäßig kleinen Spinmarkern, beispielsweise Nitroxiden. Diese Abstandsmessungen beruhen auf der Dipol-Dipol-Wechselwirkung zwischen den beiden Spinmarkern, die mit 1/r3 abfällt. Präzise Messungen von Abstandsverteilungen sind über einen großen Bereich, etwa 1 bis 10 Nanometer möglich. Für die Messung der Dipol-Dipol-Wechselwirkung verwendet man meist gepulste ESR-Methoden. Für die traditionelle ortsspezifische Spinmarkierung eines Proteins wird über Mutagenese gezielt ein Cystein in die Aminosäurensequenz eingebaut. Mit spezifischen Spinmarkern, wie z.B. MTSL (1-oxyl-2,2,5,5-tetra-methyl-pyrroline-3-methyl-methanethiosulfonate), wird über eine Disulfidbindung eine Modifikation des Cysteins in vitro herbeigeführt. Dieser Ansatz benötigt also chemische Markierungsschritte, zugängliche Aminosäuren auf der Proteinoberfläche und die Entfernung der nativen Cysteine.
Zusammenfassung in einer weiteren Sprache
Fachgebiet (DDC)
Schlagwörter
Konferenz
Rezension
Zitieren
ISO 690
SCHMIDT, Moritz J., Daniel SUMMERER, Malte DRESCHER, 2014. Genetisch kodierte, spinmarkierte künstliche Aminosäuren für Abstandsmessungen mittels ESR-Spektroskopie. In: Analytik News. 2014((18.06.2014))BibTex
@article{Schmidt2014Genet-30541, year={2014}, title={Genetisch kodierte, spinmarkierte künstliche Aminosäuren für Abstandsmessungen mittels ESR-Spektroskopie}, url={http://www.analytik-news.de/Fachartikel/2014/31.html}, number={(18.06.2014)}, journal={Analytik News}, author={Schmidt, Moritz J. and Summerer, Daniel and Drescher, Malte} }
RDF
<rdf:RDF xmlns:dcterms="http://purl.org/dc/terms/" xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/" xmlns:rdf="http://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#" xmlns:bibo="http://purl.org/ontology/bibo/" xmlns:dspace="http://digital-repositories.org/ontologies/dspace/0.1.0#" xmlns:foaf="http://xmlns.com/foaf/0.1/" xmlns:void="http://rdfs.org/ns/void#" xmlns:xsd="http://www.w3.org/2001/XMLSchema#" > <rdf:Description rdf:about="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/30541"> <dc:language>deu</dc:language> <dcterms:title>Genetisch kodierte, spinmarkierte künstliche Aminosäuren für Abstandsmessungen mittels ESR-Spektroskopie</dcterms:title> <dc:creator>Summerer, Daniel</dc:creator> <dc:creator>Schmidt, Moritz J.</dc:creator> <dcterms:isPartOf rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/52"/> <void:sparqlEndpoint rdf:resource="http://localhost/fuseki/dspace/sparql"/> <dc:contributor>Summerer, Daniel</dc:contributor> <foaf:homepage rdf:resource="http://localhost:8080/"/> <dc:creator>Drescher, Malte</dc:creator> <dcterms:isPartOf rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/29"/> <dspace:isPartOfCollection rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/52"/> <dc:contributor>Drescher, Malte</dc:contributor> <dcterms:abstract xml:lang="deu">Elektronenspinresonanz- (ESR-) Spektroskopie kombiniert mit ortsspezifischer Spinmarkierung ist bestens geeignet, um Struktur, Dynamik und Wechselwirkungen von Proteinen zu untersuchen. Besonders interessant sind Abstandsmessungen zwischen zwei identischen, verhältnismäßig kleinen Spinmarkern, beispielsweise Nitroxiden. Diese Abstandsmessungen beruhen auf der Dipol-Dipol-Wechselwirkung zwischen den beiden Spinmarkern, die mit 1/r3 abfällt. Präzise Messungen von Abstandsverteilungen sind über einen großen Bereich, etwa 1 bis 10 Nanometer möglich. Für die Messung der Dipol-Dipol-Wechselwirkung verwendet man meist gepulste ESR-Methoden. Für die traditionelle ortsspezifische Spinmarkierung eines Proteins wird über Mutagenese gezielt ein Cystein in die Aminosäurensequenz eingebaut. Mit spezifischen Spinmarkern, wie z.B. MTSL (1-oxyl-2,2,5,5-tetra-methyl-pyrroline-3-methyl-methanethiosulfonate), wird über eine Disulfidbindung eine Modifikation des Cysteins in vitro herbeigeführt. Dieser Ansatz benötigt also chemische Markierungsschritte, zugängliche Aminosäuren auf der Proteinoberfläche und die Entfernung der nativen Cysteine.</dcterms:abstract> <dc:date rdf:datatype="http://www.w3.org/2001/XMLSchema#dateTime">2015-03-25T09:46:49Z</dc:date> <dcterms:available rdf:datatype="http://www.w3.org/2001/XMLSchema#dateTime">2015-03-25T09:46:49Z</dcterms:available> <dc:contributor>Schmidt, Moritz J.</dc:contributor> <dspace:isPartOfCollection rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/29"/> <bibo:uri rdf:resource="http://kops.uni-konstanz.de/handle/123456789/30541"/> <dcterms:issued>2014</dcterms:issued> </rdf:Description> </rdf:RDF>