Strukturanalyse eines aminoterminalen Fragments des neuronalen Zelladhäsionsproteins Axonin-1 aus dem Huhn

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2000
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Freigang, Jörg
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Structure Analysis of an Aminoterminal Fragment of the Neural Cell Adhesion Molecule Axonin-1 from Chicken
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Zeitschriftenheft
Publikationstyp
Dissertation
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Zusammenfassung

Axonin-1 ist ein neurales Zelladhäsionsprotein aus der Immunoglobulin-Superfamilie. Unter anderem spielt es eine wichtige Rolle bei der Wegfindung wachsender Axone. In dieser Arbeit wurde die Struktur-Funktionsbeziehung der vier aminoterminalen Ig-Domänen von Axonin-1 untersucht. Dazu wurde das Proteinfragment in unlöslicher Form in Bakterien expremiert und eine Methode optimiert, um das Protein in seine native Konformation zu überführen. Mit dem in vitro gefalteten Protein konnten Kristalle erhalten werden, die eine Strukturaufklärung mit atomarer Auflösung erlaubten. Der Struktur des Proteinfragments zeigt eine U-förmige Anordnung der vier Ig-Domänen. Während die ersten beiden Domänen annähernd parallel hintereinander angeordnet sind, zeigen Domänen drei und vier in die entgegengesetzte Richtung. Kontaktflächen zwischen Ig1 und Ig4 sowie zwischen Ig2 und Ig3 resultieren in einer globulären Gesamtstruktur mit einem Loch in Zentrum der Domänen. Aus der Anordnung der Proteinmoleküle im Kristall läßt sich ein Model für die homophile neuronale Zelladhäsion ableiten. In diesem Model wechselwirkt jedes Axonin-1 auf der Oberfläche einer Zelle mit zwei identischen Molekülen auf der Oberfläche einer zweiten Zelle. Durch die Wechselwirkungen entsteht eine Reißverschluss-ähnliche Struktur, die effizient die Oberflächen zweier Zellen verknüpfen kann. Mehrere Detail der Kristallstruktur unterstützen die Vorstellung, daß die im Proteinkristall beobachteten Wechselwirkung die gleichen sind, die bei der Entwicklung des Nervensystems auftreten.

Zusammenfassung in einer weiteren Sprache

Axonin-1 is a neural cell adhesion molecule from the immunoglobulin superfamily. Besides other functions it plays an important role in the pathfinding of growing axons. In this thesis the structure function relationship of the four aminoterminal Ig-domains of axonin-1 was investigated. The protein fragment was expressed in bacteria in an insoluble form, and a method was optimized to transform the protein to its native conformation. The in vitro folded protein formed crystalls that allowed a structure analysis at atomic resolution. The structure of the protein fragment shows a U-shaped arrangement of the four Ig-domains. While the first two domains are orientated in a nearly parallel fashion, domains three and four point to the opposite direction. Contact areas between Ig1 and Ig4 and between Ig3 and Ig3 result in a globular overall structure with a hole in the center of the domains. From the packing of the molecules in the crystal a model for homophilic neural cell adhesion can be deduced. In this model each axonin molecule from one cell surface interacts with two identical molecules from the surface of a second cell. These interactions create a zipper-like structure that efficiently can crosslink the surfaces of two cells. Several details of the crystal structure support the idea that the interactions observed in the protein crystal are identical to those that occur in the developing nervous system.

Fachgebiet (DDC)
570 Biowissenschaften, Biologie
Schlagwörter
Axonin-1, in-vitro-Faltung, axonin-1, in vitro folding
Konferenz
Rezension
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Zitieren
ISO 690FREIGANG, Jörg, 2000. Strukturanalyse eines aminoterminalen Fragments des neuronalen Zelladhäsionsproteins Axonin-1 aus dem Huhn [Dissertation]. Konstanz: University of Konstanz
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February 29, 2000
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