Funktions- und Strukturanalyse eines integralen Cytoplasmamembranproteins

Abstract

Das Maltose- und Maltodextrintransportsystem von Escherichia coli ist ein Mitglied der Bindeprotein-abhängigen ABC-<br />(ATP-binding-cassette)Transportsysteme. Es transportiert Maltose und Maltooligosaccharide unter Energieverbrauch entgegen<br />einem Konzentrationsgradienten ins Zellinnere. In dieser Arbeit wurde eine Proteinkomponente dieses Transportsystems<br />untersucht, das polytope integrale Cytoplasmamembranprotein MalF. Transmembrandomänen von MalF wurden durch<br />genetische und biochemische Experimente auf ihre funktionelle und strukturelle Rolle für das Protein selbst und für den in der<br />Cytoplasma-membran integrierten Transporterkomplex MalFGK 2 untersucht.<br />Die Positionen der in dieser Arbeit charakterisierten Punktmutationen wurden entsprechend der Interpretation ihrer Phänotypen<br />in den Kontext des Transporters eingeordnet und damit plausibel erklärt. Darüber hinaus ist das Arbeitsmodell in der Lage, die<br />bis jetzt bekannten experimentellen Daten zur Funktion von MalF und MalG zu deuten und zusammenfassend darzustellen.