Maltose- und Maltodextrin-Verwertung in Bacillus subtilis

Abstract

In seinem natürlichen Habitat findet das Gram - positive Bodenbakterium Bacillus subtilis hauptsächlich polymere Zuckerformen als Kohlenstoffquelle vor, die aus den von anderen Organismen synthetisierten Speicherstoffen, z.B. Stärke und Glykogen, stammen. Jedoch müssen diese Polysaccharide zuerst extrazellulär zu Maltose und Maltodextrinen hydrolysiert werden, bevor sie aufgenommen werden können.<br /><br />Im Gegensatz zu der sehr gut untersuchten Maltose - und Maltodextrin - Aufnahme in Escherichia coli ist die Aufnahme dieser Substrate in B. subtilis noch weitgehend unverstanden. In dieser Arbeit wird eindeutig gezeigt, daß Maltose über einen spezifischen, zu der Familie der Phosphotransferasesysteme gehörenden Transporter aufgenommen wird. Maltodextrine dagegen werden über einen eigenen, den ABC - Transportern zugehörigen Importer aufgenommen. Beide Systeme sind in separaten Operons organisiert. Bezüglich ihrer Substrate sind sie etwa gleich affin (niedriger µmolarer Bereich), jedoch wird Maltose erheblich schneller transportiert. Damit unterscheidet sich die Aufnahme dieser Substrate von der in E. coli, das nur einen Transporter für beide Substrate besitzt.<br /><br />Durch in vitro und in vivo Studien konnte gezeigt werden, daß der Maltodextrin - ABC - Transporter aus dem spezifischen Bindeprotein MalE, mit hoher Affinität für Maltodextrine und niedriger Affinität für Maltose, den Transmembranproteinen MalF und MalG sowie der potentiellen ATPase MsmX besteht. Anders als in E. coli scheinen sich in B. subtilis mehrere ABC - Transporter mit unterschiedlicher Substratspezifität eine ATPase zu teilen, worüber eine gezielte Regulation mehrerer unterschiedlicher Aufnahme - und Verwertungssysteme denkbar ist. MsmX, dessen Gen in einem monocistronischen Operon kodiert ist, könnte diese pleiotrope ATPase sein.<br />Das Maltodextrin - Operon, in dem malE, malF und malG lokalisiert sind, wird von mindestens zwei Promotoren aus transkribiert. Es unterliegt der Kontrolle von MalR, das trotz seiner Zugehörigkeit zu der LacI / GalR Repressoren Familie ein Aktivator ist und scheint einem bisher unbekannten Mechanismus der Kohlenstoff - Katabolitrepression zu unterliegen.