KOPS - Das Institutionelle Repositorium der Universität Konstanz

Biochemische Untersuchungen zur Interaktion der aeroben sn-Glycerin-3-Phosphat-Dehydrogenase aus Escherichia coli mit der cytoplasmatischen Membran

Biochemische Untersuchungen zur Interaktion der aeroben sn-Glycerin-3-Phosphat-Dehydrogenase aus Escherichia coli mit der cytoplasmatischen Membran

Zitieren

Dateien zu dieser Ressource

Prüfsumme: MD5:79637f53edef9e95effea9f0d8020435

WALZ, Antje-Christine, 2001. Biochemische Untersuchungen zur Interaktion der aeroben sn-Glycerin-3-Phosphat-Dehydrogenase aus Escherichia coli mit der cytoplasmatischen Membran

@phdthesis{Walz2001Bioch-8015, title={Biochemische Untersuchungen zur Interaktion der aeroben sn-Glycerin-3-Phosphat-Dehydrogenase aus Escherichia coli mit der cytoplasmatischen Membran}, year={2001}, author={Walz, Antje-Christine}, address={Konstanz}, school={Universität Konstanz} }

2011-03-24T17:39:17Z deposit-license Biochemical studies on the interaction of the aerobic sn-glycerol-3-phosphate dehydrogenase from Escherichia coli with the cytoplasmic membrane Walz, Antje-Christine application/pdf Walz, Antje-Christine Die aerobe sn-Glycerin-3-Phosphat-Dehydrogenase (GlpD) aus Escherichia coli ist ein lösliches Enzym, das in vivo durch die Bindung an die cytoplasmatische Membran aktiviert wird. Diese Arbeit beschreibt den zugrunde liegenden molekularen Mechanismus der GlpD-Membran-Bindung.<br />Durch Kompetitionsstudien wurde gezeigt, dass die Bindung von GlpD an eukaryontisches Calmodulin die GlpD-Membran Bindung widerspiegelt. Mittels C-terminal verkürzter GlpD-Fragmente und mittels in-vitro-Mutagenese wurde die CaM-Bindedomäne von GlpD auf den Bereich von Aminosäuren 355-370, einer basisch amphiphilen alpha-Helix, eingegrenzt. Punktmutationen, die elektropositive Aminosäuren gegen elektronegative im hydrophilen Teil dieser Helix austauschen, beeinträchtigten die CaM-Bindung.<br />Direkte GlpD-Lipid Interaktion wurde auf zwei unterschiedlichen Wegen demonstriert. Mithilfe der Monolayer-Technik wurde die penetrative Kraft von GlpD gegenüber unterschiedlich zusammengesetzten Phospholipid-Monolayern gemessen. Unter Verwendung von Phospholipid-Bilayern wurde in einem zweiten Ansatz nachgewiesen, dass GlpD an die Oberfläche von Liposomen bindet. Die Membraninsertion von GlpD war abhängig von der Lipidzusammensetzung: In Experimenten mit gemischten Phospholipiden wurde eine positive Korrelation zwischen dem Gehalt an negativ geladenen Phospholipiden und der induzierten Druckänderung beobachtet. Die Punktmutanten, die nicht mehr an Calmodulin banden, konnten bei physiologisch relevanten Drücken nicht mehr in Lipid-Monolayer inserieren. Experimente mit Lipid-Bilayern bestätigten, dass eine direkte GlpD-Lipid-Bindung besteht. 2011-03-24T17:39:17Z deu 2001 Biochemische Untersuchungen zur Interaktion der aeroben sn-Glycerin-3-Phosphat-Dehydrogenase aus Escherichia coli mit der cytoplasmatischen Membran

Dateiabrufe seit 01.10.2014 (Informationen über die Zugriffsstatistik)

DissertationACWalz.pdf 178

Das Dokument erscheint in:

KOPS Suche


Stöbern

Mein Benutzerkonto