Isolierung und Identifizierung CEACAM1cyt-assoziierter Proteine

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2002
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Ebrahimnejad, Alireza
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Isolation and identification of CEACAM1cyt-associated proteins
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Dissertation
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Abstract
Eine essentielle Funktion des humanen Cell-CAM-Homologs CEACAM1 in diversen
zellbiologischen Prozessen (z.B. epitheliale Lumenbildung, Carcinogenese,
Bindung und Internalisierung mikrobieller Pathogene, Angiogenese) ist
nachgewiesen. Es wurde gezeigt, daß CEACAM1 mit Paxillin (Ebrahimnejad, A.
et al., 2000) und Integrin b3 (Brümmer, J. et al., 2001) über die
zytoplasmatische CEACAM1-Domäne assoziiert.

In vivo konnten diese Interaktionen in verschiedenen Zellsystemen (Blut-,
Epithel-, Endothelzellen) gesichert werden und darüber hinaus an
Gewebeschnitten eine hochspezifische Kolokalisation von CEACAM1 und
Integrin b3 in der Invasionsfront fetaler Trophoblasten sowie der Tumor /
Stroma-Grenzfläche primärer Melanome gezeigt werden.

Zusammenfassend wurde aus unseren Befunden die Arbeitshypothese entwickelt,
daß CEACAM1- über eine direkte Assoziation - die Funktion von Integrin b3
moduliert. Über den transmembranösen Signaltransfer und die subzelluläre
Organisation des Zytoskeletts könnte damit CEACAM1 morphogenetische
Effekte vermitteln. Diese könnte ein integratives Prinzip für alle bisher
bekannten CEACAM1-Funktionen (angiogenetische Wirkung, epithelialer
Morphoregulator, Tumorsupressor, Effektor einer OPA-vermittelten
Transzytose, Fetusimplantation) darstellen.

Die Interaktionen von CEACAM1 mit zwei essentiellen Proteinen fokaler
Adhäsionsstellen (Paxillin und Integrin b3) sowie der Nachweis einer
Bindung und Aktivierung von Tyrosinkinasen der Src-Familie bzw. von
Phosphatasen sollten die strukturellen Grundlagen sein für die
verschiedenen postulierten Funktionen von CEACAM1 in der Zelladhäsion,
Tumorentstehung und -progression, Angiogenese, Signaltransduktion und Opa
vermittelten Internalisierung von Bakterien.
Summary in another language
CEACAM1 is a cell adhesion molecule that has been implicated in a number of
physiological processes eg, tumor suppressor in epithelial tissues, potent
angiogenic factor in microvessel formation, microbial receptor in human
granulocytes and epithelial cells.In the present study, utilizing
differentially (serin/threonine or tyrosine) phosphorylated cytoplasmic
domains of CEACAM1 as bait to isolated associated proteins from granulocyte
extracts. We have identified human paxillin (Ebrahimnejad, A. et al., 2000)
and Integrin b3 (Brümmer, J., Ebrahimnejad, A., et al., 2001) as binding
partner of tyrosine phosphorylated cytoplasmic CEACAM1 domain.
Confocal laser scanning microskopy confirmed in vivo colocalization of
molecules in human granulocytes, epithelial and endothelial cells. In
HUVECs the highly polarized expression of both molecules implicates a
special role of the observed association of CEACAM1 mit paxillin
Furthermore, the concentrated colocalization of tumor-stroma interface of
invading melanoma masses suggestes a functional role of CEACAM1- Integrin
b3 interaction in melanoma invasion.
Moreover, colocalization of the two adhesion molecules is also found at the
apical surface of glandular cells of pregnancy endometrium.Colocalization
of CEACAM1 and Integrinb3 at the transitional zone from proliferative to
invasive extravillous trophoplast of the maternal fetal interface supports
a role for CEACAM1/ Integrin b3 complex in cell invasion.
Accumulating data suggest that CEACAM1 participates in signal transduction,
which involves interaction of the cytoplasmic CEACAM1 domain with other
proteins.
Subject (DDC)
570 Biosciences, Biology
Keywords
CEACAM1,Integrin b3,Paxillin,Tumor suppressor,Signal transduction
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Review
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Cite This
ISO 690EBRAHIMNEJAD, Alireza, 2002. Isolierung und Identifizierung CEACAM1cyt-assoziierter Proteine [Dissertation]. Konstanz: University of Konstanz
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