Biochemische und genetische Charakterisierung der Trehalasen TreA und TreF von Escherichia coli

Abstract

Die Komponenten der Proteintranslokation und -faltung von Escherichia coli (E. coli) sind bereits intensiv untersucht. Bislang ist jedoch nicht bekannt, wie trotz des sehr großen Substratspektrums von Faltungs- und Translokationsapparat dennoch eine sehr differenzierte Unterscheidung zwischen zu faltenden und zu translozierenden Proteinen möglich ist. Neben dem theoretischen Interesse an dieser Differenzierungsleistung ist die Kenntnis der Substratanforderungen von Faltungs- und Translokationsapparat für die erfolgreiche Überexpression von Proteinen im Zytoplasma und im Periplasma von E. coli auch von praktischem Interesse. In dieser Arbeit wurde anhand eines homologen Isoenzympaares, der zytoplasmatischen und der periplasmatischen Trehalase von E. coli, untersucht, wie sich die beiden Enzyme hinsichtlich ihrer Funktion, Struktur, Faltungs- und Translokationseigenschaften an ihre unterschiedliche zelluläre Lokalisation angepaßt haben.