Biochemische Charakterisierung von DEK

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WALDMANN, Tanja, 2003. Biochemische Charakterisierung von DEK [Dissertation]. Konstanz: University of Konstanz

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Waldmann, Tanja deu Biochemische Charakterisierung von DEK deposit-license 2003 Biochemical characterization of DEK 2011-03-24T17:30:50Z Waldmann, Tanja application/pdf In der vorliegenden Arbeit wurden die Bindungseigenschaften von DEK an proteinfreie DNA und Chromatin untersucht. Es stellte sich heraus, dass DEK die Topologie von beiden Substraten derart verändert, dass fixierte, positive Supercoils eingeführt werden. Für die proteinfreie DNA konnte dies direkt, für Minichromosomen indirekt gezeigt werden. Die Bindung von DEK erfolgt sequenzunspezifisch, womit die Arbeiten von Fu et al. und Faulkner et al. (Fu et al. 1997; Faulkner et al. 2001) im Hinblick auf die Sequenzspezifität widerlegt werden konnten, während die Arbeit von Alexiadis et al. bestätigt wurde (Alexiadis et al. 2000). DEK bindet vielmehr strukturspezifisch an DNA, so konnte gezeigt werden, dass DEK bevorzugt an Kruziform-DNA bindet. Darüber hinaus brachte die Arbeit Hinweise darauf, dass DEK auch präferenziell an supergecoilte DNA bindet.<br />Des Weiteren wurden ausführliche Studien über die Strukturveränderungen, die durch DEK, sowohl an proteinfreier DNA als auch an Minichromosomen, induziert werden, durchgeführt. Hierbei stellte sich heraus, dass DEK Minichromosomen sehr stark kompaktiert, indem es intramolekulare Wechselwirkungen hervorruft, während DEK mit proteinfreier DNA große DNA-Protein-Komplexe aus mehreren DNA-Molekülen bildet.<br />Es gibt erste Hinweise, dass die Bindung von DEK von einem unbekannten Faktor im Drosophilaembryoextrakt reguliert werden könnte, denn in Anwesenheit von DEK wird das Chromatin zwar unzugänglicher für Mikrokokkennuklease, aber die regelmäßige Positionierung der Nukleosomen bleibt erhalten.<br />Im dritten Abschnitt dieser Arbeit sind Versuche beschrieben, die den Einfluss von DEK auf das Chromatinremodeling analysieren. DEK stimuliert die Aktivität des Remodelingfaktors Acf1/ISWI im Nukleosomen- Sliding -Assay auch in Abwesenheit von ATP. Dieses Ergebnis könnte ein Schlüssel für die Mechanismen sein, mit denen die Remodelingfaktoren Nukleosomen auf einem DNA-Fragment verschieben. 2011-03-24T17:30:50Z

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