Functional genomics of Deg and GCP proteases in photosynthetic organisms

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HUESGEN, Pitter Florian, 2007. Functional genomics of Deg and GCP proteases in photosynthetic organisms [Dissertation]. Konstanz: University of Konstanz

@phdthesis{Huesgen2007Funct-6989, title={Functional genomics of Deg and GCP proteases in photosynthetic organisms}, year={2007}, author={Huesgen, Pitter Florian}, address={Konstanz}, school={Universität Konstanz} }

eng deposit-license 2011-03-24T17:30:40Z Functional genomics of Deg and GCP proteases in photosynthetic organisms 2007 Huesgen, Pitter Florian Proteasen, auch als Peptidasen bezeichnet, katalysieren die Hydrolyse von Peptidbindungen. Diese Reaktion dient nicht nur dem Abbau beschädigter und nicht mehr benötigter Proteine, sondern auch der Regulation zahlreicher wichtiger zellulärer Prozesse. Bei der Analyse des Genoms von Arabidopsis thaliana wurden 600 für Proteasen kodierende Gene identifiziert, deren physiologische Funktion jedoch größtenteils unbekannt ist. In der vorliegenden Arbeit wurde die Funktion einzelner Deg- und GCP-Proteasen untersucht.<br />Die Serinprotease Deg9 wurde als erste Protease im Nukleolus des Zellkerns gefunden, die nicht mit dem Proteinabbau über das Proteasom verbunden ist. In vitro war die PDZ-Domäne von Deg9 für die Bildung hexamerer Komplexe notwendig. Mutanten, die kein Deg9 exprimieren, zeigten keinen sichtbaren Mutantenphänotyp. Deg15 hingegen ist in Peroxisomen lokalisiert und schneidet dort die Präsequenz der mittels PTS2 (peroxisomal targeting sequence 2) importierten Malatdehydrogenase. Diese Funktion konnte in vitro und in vivo belegt werden. Daher nehmen wir an, dass Deg15 die peroxisomale Prozessierungs-Protease der Pflanzen ist. Frühere Arbeiten zeigten, daß die chloroplastidäre Protease Deg2 in vitro photooxidativ geschädigtes D1 Protein im Reaktionszentrum des Photosystems II abbaut. In dieser Arbeit wurden mit Deg2-defizienten Pflanzen gezeigt, dass Deg2 für den Abbau des D1-Proteins in vivo nicht essentiell ist. Eine mögliche Funktion von Deg-Proteasen beim Abbau des D1-Proteins wurde weiterführend in der Blaualge Synechocystis untersucht. Eine Analyse von Mutanten, in denen jeweils eins der drei Deg Proteasen kodierenden Gene htrA, hhoA oder hhoB deletiert war, zeigte, daß die HhoA Protease eine wichtige Rolle beim Abbau der bei starker Belichtung auftretenden oxidativ vernetzten D1-Protein-Aggregate spielt. HhoA degradiert auch entfaltete Modellproteinsubstrate, wobei die enthaltene PDZ-Domäne die Aktivität und Komplexbildung von HhoA reguliert. Zusammenfassend schlagen wir vor, daß Deg-Proteasen Bestandteile komplexer Systeme zur Überprüfung der korrekten Proteinfaltung in Chloroplasten und Blaualgen sind, welche auch den Abbau des D1-Proteins verantworten. Als zweite Proteasenfamilie wurden die GCP-Metalloproteasen untersucht. GCP-Proteine treten in allen bekannten Genomensequenzen von Bakterien, Archäen und Eukaryoten auf und zeigen große Sequenzähnlichkeit. A. thaliana GCP1 war besonders in sich schnell teilenden Zellen exprimiert und wurde in der inneren Membran der Mitochondrien gefunden. Homozygote gcp1-Mutanten entwickelten sich nur bis zum globulären Embryonalstadium, was auf eine wichtige Rolle von GCP1 während der Embryogenese hindeutet. application/pdf Huesgen, Pitter Florian 2011-03-24T17:30:40Z Deg und GCP-Proteasen in photosynthetischen Organismen

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