KOPS - Das Institutionelle Repositorium der Universität Konstanz

Tungsten-acetylene hydratase from Pelobacter acetylenicus and molybdenum-transhydroxylase from Pelobacter acidigallici : two novel molybdopterin and iron-sulfur containing enzymes

Tungsten-acetylene hydratase from Pelobacter acetylenicus and molybdenum-transhydroxylase from Pelobacter acidigallici : two novel molybdopterin and iron-sulfur containing enzymes

Zitieren

Dateien zu dieser Ressource

Prüfsumme: MD5:74878adf45a2f48c3ec5df619c9b533c

ABT, Dietmar J., 2001. Tungsten-acetylene hydratase from Pelobacter acetylenicus and molybdenum-transhydroxylase from Pelobacter acidigallici : two novel molybdopterin and iron-sulfur containing enzymes [Dissertation]. Konstanz: University of Konstanz

@phdthesis{Abt2001Tungs-6810, title={Tungsten-acetylene hydratase from Pelobacter acetylenicus and molybdenum-transhydroxylase from Pelobacter acidigallici : two novel molybdopterin and iron-sulfur containing enzymes}, year={2001}, author={Abt, Dietmar J.}, address={Konstanz}, school={Universität Konstanz} }

Abt, Dietmar J. Tungsten-acetylene hydratase from Pelobacter acetylenicus and molybdenum-transhydroxylase from Pelobacter acidigallici : two novel molybdopterin and iron-sulfur containing enzymes 2011-03-24T17:29:21Z application/pdf Acetylen Hydratase (AH) aus Pelobacter acetylenicus:<br />P. acetylenicus ist ein mesophiles, strikt anaerob lebendes Bakterium, das in der Lage ist, auf Acetylen als einziger Kohlenstoff- und Energiequelle zu wachsen. Die Metabolisierung von Acetylen wird durch das W/Fe-S-abhängige Enzym AH eingeleitet.<br />AH wurde zur Homogenität gereinigt. Es handelt sich um ein Monomer mit einer molekularen Masse von 81,9kDa. AH ist ein thermostabiles Enzym, dessen Temperaturoptimum bei 50°C liegt und in einer Stickstoff/Wasserstoff-Atmosphäre bei 6°C über 3 Monate ohne Aktivitätsverlust gelagert werden konnte. Obwohl die AH keine Redox-Reaktion katalysiert, enthält sie ein [4Fe-4S] Zentrum sowie einen W-bisMGD Kofaktor. Mittels ICP/MS, EPR und UV/Vis wurde gezeigt, dass sowohl W als auch Mo in den bisMGD Kofaktor eingebaut werden kann. Eine V-abhängige AH konnte nicht erhalten werden. Kristalle der AH streuten bis zu Auflösungen unter 2,5Å.<br />Transhydroxylase (TH) aus Pelobacter acidigallici:<br />P. acidigallici ist ein strikt anaerob lebendes Bakterium, das z.B. auf Gallussäure oder Pyrogallol leben kann. Ein entscheidender Schritt des Gallussäure-Metabolismus ist die Transhydroxylierung von Pyrogallol zu Phloroglucin, die von dem Mo/Fe-S-abhängigen Enzym TH katalysiert wird.<br />Mittels eines neuen Reinigungsverfahrens wurde TH zur Homogenität gereinigt, wobei die spezifische Aktivität um etwa 50 gesteigert wurde. Es handelt sich um ein Heterodimer aus einer 100,4kDa- und 31,3kDa-Untereinheit. Obwohl die Gesamtreaktion der TH keine Redoxreaktion ist, enthält das Enzym einen Mo-bisMGD-Redoxkofaktor und verschiedene Fe/S-Zentren. Im EPR-Spektrum des 'as isolated'-Enzyms erkennt man ein Mo(V)-Zentrum, beim reduzierten Enzym die Signale verschiedener [4Fe-4S] Zentren. Im UV/Vis-Spektrum erkennt man die Absorptionsschulter der Fe/S-Zentren sowie von S/Mo-Ladungstransfer-Übergängen. Kristalle der TH streuten bis zu Auflösungen unter 2,5Å.<br />Beide Enzyme gehören zur Familie der DMSO-Reduktasen. deposit-license Wolfram-Acetylene-Hydratase aus Pelobacter acetylenicus und Molybdän-Transhydroxylase aus Pelobacter acidigallici. Zwei ungewöhnliche Enzyme mit Molybdopterin und Eisen-Schwefel-Cofaktoren Abt, Dietmar J. 2001 2011-03-24T17:29:21Z eng

Dateiabrufe seit 01.10.2014 (Informationen über die Zugriffsstatistik)

Dissertation_Dietmar_Abt.pdf 358

Das Dokument erscheint in:

KOPS Suche


Stöbern

Mein Benutzerkonto