Publikation: Funktions- und Strukturanalyse eines integralen Cytoplasmamembranproteins
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Zusammenfassung
Das Maltose- und Maltodextrintransportsystem von Escherichia coli ist ein Mitglied der Bindeprotein-abhängigen ABC-
(ATP-binding-cassette)Transportsysteme. Es transportiert Maltose und Maltooligosaccharide unter Energieverbrauch entgegen
einem Konzentrationsgradienten ins Zellinnere. In dieser Arbeit wurde eine Proteinkomponente dieses Transportsystems
untersucht, das polytope integrale Cytoplasmamembranprotein MalF. Transmembrandomänen von MalF wurden durch
genetische und biochemische Experimente auf ihre funktionelle und strukturelle Rolle für das Protein selbst und für den in der
Cytoplasma-membran integrierten Transporterkomplex MalFGK 2 untersucht.
Die Positionen der in dieser Arbeit charakterisierten Punktmutationen wurden entsprechend der Interpretation ihrer Phänotypen
in den Kontext des Transporters eingeordnet und damit plausibel erklärt. Darüber hinaus ist das Arbeitsmodell in der Lage, die
bis jetzt bekannten experimentellen Daten zur Funktion von MalF und MalG zu deuten und zusammenfassend darzustellen.
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ISO 690
EHRLE, Rainer R., 1998. Funktions- und Strukturanalyse eines integralen Cytoplasmamembranproteins [Dissertation]. Konstanz: University of KonstanzBibTex
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