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Elektronenspinresonanz-Spektroskopie : Struktur und Dynamik intrinsisch ungeordneter Proteine

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https://doi.org/10.1002/ciuz.201200581
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Zeitschriftenartikel
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Erschienen in

Chemie in unserer Zeit. 2012, 46(3), pp. 150-157. ISSN 0009-2851. eISSN 1521-3781. Available under: doi: 10.1002/ciuz.201200581

Zusammenfassung

Intrinsisch ungeordnete Proteine können je nach Umgebung verschiedenste Konformationen annehmen ("Chamäleon-Proteine"). Häufig spielt intrinsische Unordnung eine Rolle bei Proteinen, die mit neurodegenerativen Erkrankungen in Verbindung stehen, beispielsweise das Parkinson-Protein Alpha-Synuclein. Klassische hochauflösende Methoden der Strukturaufklärung wie NMR-Spektroskopie oder Röntgenstrukturanalyse sind für intrinsisch ungeordnete Proteine nicht immer gut geeignet. Eine hervorragende Alternative bietet die Elektronenspinresonanz-Spektroskopie (ESR) in Kombination mit ortsspezifischer Spinmarkierung. Die rasante aktuelle Entwicklung dieser Methode wird zusammengefasst und ihre Leistungsfähigkeit am Beispiel des Alpha-Synucleins dargestellt.

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540 Chemie

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ISO 690DRESCHER, Malte, 2012. Elektronenspinresonanz-Spektroskopie : Struktur und Dynamik intrinsisch ungeordneter Proteine. In: Chemie in unserer Zeit. 2012, 46(3), pp. 150-157. ISSN 0009-2851. eISSN 1521-3781. Available under: doi: 10.1002/ciuz.201200581
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