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Ein Konformationsschalter ist für die Funktionsweise der Protease ClpP verantwortlich

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2011

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Geiger, Sebastian R.
Sieber, Stephan A.
Cramer, Patrick

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Publikationstyp
Zeitschriftenartikel
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Published

Erschienen in

Angewandte Chemie. 2011, 123(25), pp. 5867-5871. ISSN 0044-8249. eISSN 1521-3757. Available under: doi: 10.1002/ange.201100666

Zusammenfassung

„Atmendes“ Protein: Die erste Struktur des Virulenzregulators und Hitzeschockproteins ClpP aus Staphylococcus aureus mit einem bisher nicht beobachteten komprimierten Zustand des ClpP‐Fasses wird vorgestellt. Das Umschalten der Konformation in einer „Henkelregion“ am aktiven Zentrum führt zum Schließen der aktiven Zentren und Öffnen der äquatorialen Poren. Diese Ergebnisse bestätigen einen vorgeschlagenen Mechanismus des prozessiven Substratabbaus und der Freisetzung der Produkte für die ClpP‐Proteasefamilie.

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Fachgebiet (DDC)
540 Chemie

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Konferenz

Rezension
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Zitieren

ISO 690GEIGER, Sebastian R., Thomas BÖTTCHER, Stephan A. SIEBER, Patrick CRAMER, 2011. Ein Konformationsschalter ist für die Funktionsweise der Protease ClpP verantwortlich. In: Angewandte Chemie. 2011, 123(25), pp. 5867-5871. ISSN 0044-8249. eISSN 1521-3757. Available under: doi: 10.1002/ange.201100666
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