Publikation: Structural and functional investigations on multi-site metallo enzymes of the biological sulfur cycle
Dateien
Datum
Autor:innen
Herausgeber:innen
ISSN der Zeitschrift
Electronic ISSN
ISBN
Bibliografische Daten
Verlag
Schriftenreihe
Auflagebezeichnung
URI (zitierfähiger Link)
Internationale Patentnummer
Link zur Lizenz
Angaben zur Forschungsförderung
Projekt
Open Access-Veröffentlichung
Sammlungen
Core Facility der Universität Konstanz
Titel in einer weiteren Sprache
Publikationstyp
Publikationsstatus
Erschienen in
Zusammenfassung
In this Ph.D. thesis the structural, functional and spectroscopic properties of two key enzymes of dissimilatory sulfate reduction were investigated.
Crystal structure of APS reductase from Archaeoglobus fulgidus
The iron-sulfur flavoenzyme adenylylsulfate (adenosine 5 -phosphosulfate, APS) reductase catalyzes reversibly the reduction of APS to sulfite and AMP. The structure of APS reductase from the hyperthermophilic A. fulgidus in the two-electron reduced state was reported at 1.6 Å resolution (Proc Natl Acad Sci USA. 2002; 99:1836-41).
Structure based catalytic mechanism of APS reductase
To elucidate the reaction cycle of APS reductase various states of the enzyme along the reaction coordinate were structurally characterized.
Biochemical and spectroscopic characterization of sulfite reductase from Archaeoglobus fulgidus
Dissimilatory sulfite reductase from the hyperthermophilic archaeon A. fulgidus was isolated and purified under strict exclusion of dioxygen in a N2/H2 (95/5 %) atmosphere.
Crystallization and X-ray analysis of sulfite reductase
Sulfite reductase from A. fulgidus was crystallized under exclusion of dioxygen using the hanging drop vapor diffusion method. The crystallization was carried out at 18°C using PEG 4000 as precipitant.
Zusammenfassung in einer weiteren Sprache
In dieser Dissertation wurden die strukturellen, funktionellen und spektroskopischen Eigenschaften zweier Schlüsselenzyme der dissimilatorischen Sulfatreduktion untersucht.
Kristallstruktur der APS Reduktase aus Archaeoglobus fulgidus:
Das Eisen-Schwefel Flavoprotein Adenylylsulfat (Adenosin 5 -phosphosulfat, APS) Reduktase katalysiert die reversible Reduktion von APS zu Sulfit und AMP. Die Struktur der APS Reduktase aus dem hyperthermophilen Organismus Archaeoglobus fulgidus wurde in der Zweielektronen- reduzierten Form mit einer Auflösung von 1.6 Å bestimmt (Proc Natl Acad Sci USA. 2002; 99:1836-1841).
Aus der 3D- Struktur hergeleiteter Katalyse-Mechanismus der APS Reduktase:
Um den Reaktions-Mechanismus der APS Reductase aufzuklären, wurden verschiedene Zustände des Enzyms entlang der Reaktionskoordinate strukturell charakterisiert.
Biochemische und spektroskopische Charakterisierung der Sulfit Reduktase aus Archaeoglobus fulgidus:
Die dissimilatorische Sulfit Reduktase aus dem hyperthermophilen Organismus A. fulgidus wurde unter striktem Luftsauerstoffausschluss in N2/H2 Atmosphäre isoliert und gereinigt.
Kristallisation und Röntgenstrukturanalyse der Sulfit Reduktase:
Die Sulfit Reduktase aus A. fulgidus wurde unter Ausschluss von Luftsauerstoff mit Hilfe der Methode des hängenden Tropfens kristallisiert. Die Kristallisation wurde bei 18°C mit PEG 4000 als Präzipitanz durchgeführt.
Fachgebiet (DDC)
Schlagwörter
Konferenz
Rezension
Zitieren
ISO 690
SCHIFFER, Alexander, 2004. Structural and functional investigations on multi-site metallo enzymes of the biological sulfur cycle [Dissertation]. Konstanz: University of KonstanzBibTex
@phdthesis{Schiffer2004Struc-8619,
year={2004},
title={Structural and functional investigations on multi-site metallo enzymes of the biological sulfur cycle},
author={Schiffer, Alexander},
address={Konstanz},
school={Universität Konstanz}
}RDF
<rdf:RDF
xmlns:dcterms="http://purl.org/dc/terms/"
xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/"
xmlns:rdf="http://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#"
xmlns:bibo="http://purl.org/ontology/bibo/"
xmlns:dspace="http://digital-repositories.org/ontologies/dspace/0.1.0#"
xmlns:foaf="http://xmlns.com/foaf/0.1/"
xmlns:void="http://rdfs.org/ns/void#"
xmlns:xsd="http://www.w3.org/2001/XMLSchema#" >
<rdf:Description rdf:about="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/8619">
<dcterms:abstract xml:lang="eng">In this Ph.D. thesis the structural, functional and spectroscopic properties of two key enzymes of dissimilatory sulfate reduction were investigated.<br />Crystal structure of APS reductase from Archaeoglobus fulgidus<br />The iron-sulfur flavoenzyme adenylylsulfate (adenosine 5 -phosphosulfate, APS) reductase catalyzes reversibly the reduction of APS to sulfite and AMP. The structure of APS reductase from the hyperthermophilic A. fulgidus in the two-electron reduced state was reported at 1.6 Å resolution (Proc Natl Acad Sci USA. 2002; 99:1836-41).<br />Structure based catalytic mechanism of APS reductase<br />To elucidate the reaction cycle of APS reductase various states of the enzyme along the reaction coordinate were structurally characterized.<br />Biochemical and spectroscopic characterization of sulfite reductase from Archaeoglobus fulgidus<br />Dissimilatory sulfite reductase from the hyperthermophilic archaeon A. fulgidus was isolated and purified under strict exclusion of dioxygen in a N2/H2 (95/5 %) atmosphere.<br />Crystallization and X-ray analysis of sulfite reductase<br />Sulfite reductase from A. fulgidus was crystallized under exclusion of dioxygen using the hanging drop vapor diffusion method. The crystallization was carried out at 18°C using PEG 4000 as precipitant.</dcterms:abstract>
<dcterms:hasPart rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/bitstream/123456789/8619/1/Dissertation_Alexander_Schiffer.pdf"/>
<dcterms:rights rdf:resource="https://rightsstatements.org/page/InC/1.0/"/>
<dc:rights>terms-of-use</dc:rights>
<dcterms:alternative>Strukturelle und funktionelle Untersuchungen an Mehrzentren Metalloenzymen des biologischen Schwefelkreislaufs</dcterms:alternative>
<dcterms:available rdf:datatype="http://www.w3.org/2001/XMLSchema#dateTime">2011-03-24T17:45:10Z</dcterms:available>
<dc:format>application/pdf</dc:format>
<dc:language>eng</dc:language>
<dc:date rdf:datatype="http://www.w3.org/2001/XMLSchema#dateTime">2011-03-24T17:45:10Z</dc:date>
<dspace:hasBitstream rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/bitstream/123456789/8619/1/Dissertation_Alexander_Schiffer.pdf"/>
<dcterms:title>Structural and functional investigations on multi-site metallo enzymes of the biological sulfur cycle</dcterms:title>
<dcterms:isPartOf rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/28"/>
<dcterms:issued>2004</dcterms:issued>
<dc:creator>Schiffer, Alexander</dc:creator>
<dspace:isPartOfCollection rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/28"/>
<bibo:uri rdf:resource="http://kops.uni-konstanz.de/handle/123456789/8619"/>
<void:sparqlEndpoint rdf:resource="http://localhost/fuseki/dspace/sparql"/>
<foaf:homepage rdf:resource="http://localhost:8080/"/>
<dc:contributor>Schiffer, Alexander</dc:contributor>
</rdf:Description>
</rdf:RDF>
