Structural and functional investigations on multi-site metallo enzymes of the biological sulfur cycle

Schiffer, Alexander

Structural and functional investigations on multi-site metallo enzymes of the biological sulfur cycle

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Datum

2004

Autor:innen

Schiffer, Alexander

URI (zitierfähiger Link)

http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:352-opus-11794

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Open Access-Veröffentlichung

Open Access Green

Sammlungen

Biologie

Titel in einer weiteren Sprache

Strukturelle und funktionelle Untersuchungen an Mehrzentren Metalloenzymen des biologischen Schwefelkreislaufs

Publikationstyp

Dissertation

Publikationsstatus

Published

Zusammenfassung

In this Ph.D. thesis the structural, functional and spectroscopic properties of two key enzymes of dissimilatory sulfate reduction were investigated.
Crystal structure of APS reductase from Archaeoglobus fulgidus
The iron-sulfur flavoenzyme adenylylsulfate (adenosine 5 -phosphosulfate, APS) reductase catalyzes reversibly the reduction of APS to sulfite and AMP. The structure of APS reductase from the hyperthermophilic A. fulgidus in the two-electron reduced state was reported at 1.6 Å resolution (Proc Natl Acad Sci USA. 2002; 99:1836-41).
Structure based catalytic mechanism of APS reductase
To elucidate the reaction cycle of APS reductase various states of the enzyme along the reaction coordinate were structurally characterized.
Biochemical and spectroscopic characterization of sulfite reductase from Archaeoglobus fulgidus
Dissimilatory sulfite reductase from the hyperthermophilic archaeon A. fulgidus was isolated and purified under strict exclusion of dioxygen in a N2/H2 (95/5 %) atmosphere.
Crystallization and X-ray analysis of sulfite reductase
Sulfite reductase from A. fulgidus was crystallized under exclusion of dioxygen using the hanging drop vapor diffusion method. The crystallization was carried out at 18°C using PEG 4000 as precipitant.

Zusammenfassung in einer weiteren Sprache

In dieser Dissertation wurden die strukturellen, funktionellen und spektroskopischen Eigenschaften zweier Schlüsselenzyme der dissimilatorischen Sulfatreduktion untersucht.
Kristallstruktur der APS Reduktase aus Archaeoglobus fulgidus:
Das Eisen-Schwefel Flavoprotein Adenylylsulfat (Adenosin 5 -phosphosulfat, APS) Reduktase katalysiert die reversible Reduktion von APS zu Sulfit und AMP. Die Struktur der APS Reduktase aus dem hyperthermophilen Organismus Archaeoglobus fulgidus wurde in der Zweielektronen- reduzierten Form mit einer Auflösung von 1.6 Å bestimmt (Proc Natl Acad Sci USA. 2002; 99:1836-1841).
Aus der 3D- Struktur hergeleiteter Katalyse-Mechanismus der APS Reduktase:
Um den Reaktions-Mechanismus der APS Reductase aufzuklären, wurden verschiedene Zustände des Enzyms entlang der Reaktionskoordinate strukturell charakterisiert.
Biochemische und spektroskopische Charakterisierung der Sulfit Reduktase aus Archaeoglobus fulgidus:
Die dissimilatorische Sulfit Reduktase aus dem hyperthermophilen Organismus A. fulgidus wurde unter striktem Luftsauerstoffausschluss in N2/H2 Atmosphäre isoliert und gereinigt.
Kristallisation und Röntgenstrukturanalyse der Sulfit Reduktase:
Die Sulfit Reduktase aus A. fulgidus wurde unter Ausschluss von Luftsauerstoff mit Hilfe der Methode des hängenden Tropfens kristallisiert. Die Kristallisation wurde bei 18°C mit PEG 4000 als Präzipitanz durchgeführt.

Fachgebiet (DDC)

570 Biowissenschaften, Biologie

Schlagwörter

Sulfitreduktase, APS reduktase, Sirohäm, X-ray structure analysis, sulfur respiration, sulfite reductase, APS reductase, electron transfer

Zitieren

ISO 690

SCHIFFER, Alexander, 2004. Structural and functional investigations on multi-site metallo enzymes of the biological sulfur cycle [Dissertation]. Konstanz: University of Konstanz

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Prüfungsdatum der Dissertation

January 16, 2004