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Visualisierung proteinspezifischer Glycosylierung in lebenden Zellen

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2016

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Schrimpf, Waldemar

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Zeitschriftenartikel
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Erschienen in

Angewandte Chemie. 2016, 128(6), pp. 2303-2308. ISSN 0044-8249. eISSN 1521-3757. Available under: doi: 10.1002/ange.201503183

Zusammenfassung

Die Glycosylierung von Proteinen ist eine weit verbreitete posttranslationale Modifikation, die an der Regulation vieler Proteinfunktionen beteiligt ist. Um die biologischen Funktionen dieser Modifikation zu verstehen, wäre die Visualisierung des Glycosylierungszustandes spezifischer Proteine in lebenden Zellen von entscheidender Bedeutung. Bisher wurde dies noch nicht erreicht. Hier zeigen wir die Detektion proteinspezifischer Glycosylierung der intrazellulären Proteine OGT, Foxo1, p53 und Akt1 in lebenden Zellen. Unser breit anwendbarer Ansatz beruht auf der Fluoreszenzmarkierung intrazellulärer, metabolisch eingebauter Kohlenhydrate durch Diels-Alder-Chemie. Die gewählten Proteine sind mit grün fluoreszierendem Protein (EGFP) markiert. Fluoreszenzlebenszeitmikroskopie (FLIM) gestattet die Detektion von Förster-Resonanzenergietransfer (FRET) zwischen EGFP und dem am Glycan gebundenen Fluorophor mit hohem Kontrast selbst in Gegenwart des großen Überschusses an Akzeptorfluorophor.

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Fachgebiet (DDC)
540 Chemie

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Konferenz

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Zitieren

ISO 690DOLL, Franziska, Annette BUNTZ, Anne-Katrin SPÄTE, Verena F. SCHART, Alexander TIMPER, Waldemar SCHRIMPF, Christof R. HAUCK, Andreas ZUMBUSCH, Valentin WITTMANN, 2016. Visualisierung proteinspezifischer Glycosylierung in lebenden Zellen. In: Angewandte Chemie. 2016, 128(6), pp. 2303-2308. ISSN 0044-8249. eISSN 1521-3757. Available under: doi: 10.1002/ange.201503183
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