Nitritreduktase aus sulfatreduzierenden Bakterien: Reinigung, biochemische und spektroskopische Charakterisierung

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1998
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Abt, Dietmar J.
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Nitrite reductase from sulfate-reducing bacteria: Purification, biochemical and spectroscopic properties
Publikationstyp
Masterarbeit/Diplomarbeit
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Zusammenfassung

Nitritreduktasen sind Schlüsselenzyme im biogeochemischen Stickstoffkreislauf und katalysieren die sechs-Elektronen-Reduktion von Nitrit zu Ammoniak innerhalb des Stoffwechselwegs der dissimilatorischen Nitratreduktion zu Ammoniak. Ziel dieser Arbeit war es, die Cytochrom c Nitritreduktase des sulfatreduzierenden Bakteriums Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) zu reinigen sowie biochemisch und spektroskopisch zu charakterisieren. Hierzu wurde D. desulfuricans mit Nitrit als terminalem Elektronenakzeptor und DL-Lactat als Elektronendonor kultiviert. Die membranständige Cytochrom c Nitritreduktase wurde in drei chromatographischen Schritten zur Homogenität gereinigt. Das Enzym ist ein Heterodimer mit einer molekularen Masse von 60,4 kDa der großen Untereinheit und von 17,5 kDa der kleinen Untereinheit. Das Elektronenanregungsspektrum zeigt Signale die charakteristisch für c-Typ Cytochrome sind. Im EPR Spektrum erkennt man Signale von low-spin Häm-Fe(III) Zentren. Durch Edmanabbau wurden die ersten sieben Aminosäuren des aminoterminalen Endes der Aminosäuresequenz der Nitritreduktase ermittelt.

Zusammenfassung in einer weiteren Sprache

Nitrite reductases are key enzymes of the biogeochemical nitrogen cycle. They catalyze the six-electron reduction of nitrite to ammonia in the energy metabolism referred to as dissimilatory nitrate reduction to ammonia. The topic of the present work was the purification and biochemical and spectroscopic haracterization of the cytochrome c nitrite reductase from the sulfate reducing bacterium Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774). D. desulfuricans was cultivated with nitrite as terminal electron acceptor and DL-lactate as electron donor. The membrane bound cytochrome c nitrite reductase was purified to homogeneity by three chromatographic steps. The enzyme is a heterodimer with molecular masses of the two subunits of 60.4 and 17.5 kDa. The optical spectrum showed characteristic signals of c-type cytochromes. In the EPR spectrum signals of low-spin heme-Fe(III) centers were obtained. The first seven amino acids of the aminoterminal site were determined by Edman degradation.

Fachgebiet (DDC)
570 Biowissenschaften, Biologie
Schlagwörter
Nitritreduktase, Desulfovibrio, Nitrit, Ammonium, Stickstoffkreislauf, Nitrite reductase, Desulfovibrio, Nitrite, Ammonia, Nitrogen
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ISO 690ABT, Dietmar J., 1998. Nitritreduktase aus sulfatreduzierenden Bakterien: Reinigung, biochemische und spektroskopische Charakterisierung [Master thesis]
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