Publikation: Structure and function of the metal-binding protein S100B and its interaction with the receptor for advanced glycation end products
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Zusammenfassung
S100B is one of the most abundant proteins in the brain and exerts intra- as well as extracellular functions. It has been implicated to play a key role in many neurodegenerative diseases. Earlier studies showed that these functions might be controlled in a Ca2+ and / or Zn2+ dependent manner. A crucial step in the pathogenesis of neurodegenerative diseases is the activation of the cell surface receptor RAGE by extracellular S100B. Currently, only two NMR structures of human Ca2+ -S100B has been described: dimeric S100B and a complex with the peptide TRTK12. Furthermore only one crystal structure of bovine S100B has been solved so far, but there is no crystal structure of human S100B. The focus and scope of this doctoral thesis was to collect more structural information on the human S100B protein and to investigate the interaction of S100B with its receptor RAGE.
Zusammenfassung in einer weiteren Sprache
S100B ist eins der am häufigsten exprimierten Proteine im Gehirn wo es sowohl intra- als auch extrazellulare Funktion übernimmt. Es wird angenommen dass es eine Schlüsselrolle in der Entstehung verschiedener neurodegenerativer Erkrankungen einnimmt. Frühere Studien zeigten bereits, dass diese Funktionen Ca2+ und / oder Zn2+ abhängig gesteuert werden. Ein entscheidender Schritt in der Pathogenese bei neurodegenerativen Erkrankungen ist die Aktivierung des Zelloberflächenrezeptors RAGE durch extrazelluläres S100B. Bislang sind nur zwei NMR Strukturen des humanen Ca2+ -S100B Protein bekannt. Eine Struktur von S100B allein und eine im Komplex mit dem Peptid TRTK12. Die einzige Kristallstruktur zu S100B ist die des homologen S100B aus Rind. Derzeit ist noch keine Kristallstruktur zum humanen S100B verfügbar.
Schwerpunkt und Ziel der hier vorgelegten Doktorarbeit war es detaillierte Strukturinformationen über das menschliche S100B Protein zu bekommen und die Interaktion von S100B mit seinem Rezeptor RAGE zu untersuchen.
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ISO 690
OSTENDORP, Thorsten, 2006. Structure and function of the metal-binding protein S100B and its interaction with the receptor for advanced glycation end products [Dissertation]. Konstanz: University of KonstanzBibTex
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