Publikation: Identifizierung und Charakterisierung von Zielproteinen der Deubiquitylase AMSH1 in Arabidopsis thaliana
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Ubiquitylierung ist eine der häufigsten posttranslationalen Modifikationen in Organismen und spielt in zahlreichen zellulären Prozessen eine Rolle. Durch den Ubiquitin-vermittelten selektiven Proteinabbau kann die Menge und Aktivität von Proteinen an der Zellmembran reguliert und dadurch die Zellantwort beeinflusst werden. Ubiquitylierende sowie deubiquitylierende Enzyme (DUB)s haben dabei Einfluss auf den Ubiquitylierungsstatus von Proteinen. DUBs, wie Arabidopsis thaliana (Arabidopsis, At) ASSOCIATED MOLECULE WITH THE SH3 DOMAIN OF STAM (AMSH)1 und AMSH3, können den endosomalen Transport von Zellmembranproteinen und damit deren selektiven Proteinabbau regulieren. Die Identität dieser Proteine ist bisher kaum bekannt, wodurch die physiologische Rolle von AMSH kaum verstanden ist. Das endosomal sorting complex required for transport (ESCRT)-I-assoziierte ELONGATION FACTOR 1B (EF1B) sowie die soluble N-Ethylmaleimide-sensitive factor attachment protein receptor (SNARE)s SYNTAXIN OF PLANTS (SYP) 121, SYP122 und SYP132 werden mit AMSH in Verbindung gebracht. Inwieweit der Ubiquitylierungsstatus dieser Proteine durch AMSH reguliert werden kann und welchen Einfluss dieser auf die Funktion der SNAREs hat, ist bisher nicht verstanden. In dieser Arbeit konnte ein Einfluss von AMSH1 auf den Ubiquitylierungszustand von SYP122 und SYP132 in vivo beobachtet werden. Alle drei SNAREs zeigten mindestens eine für AMSH spezifische Ubiquitylierung. SYP122 konnte jedoch nicht durch AMSH1, in vitro, deubiquityliert werden. Für alle drei Qa-SNAREs wurde keine Kolokalisation mit AMSH auf endosomalen Strukturen beobachtet. Darüber hinaus scheint die Ubiquitylierung von Lysin (K) K75 und/oder K164 für die Funktion von SYP122 von Bedeutung zu sein. Für EF1B konnte eine Interaktion mit SRC-HOMOLOGY 3 DOMAIN-CONTAINING PROTEINS 2 (SH3P2) und den ESCRT-I Untereinheiten VACUOLAR PROTEIN SORTING (VPS)23A und VPS37.2 gezeigt werden. Zudem wurde eine Lokalisation auf punktuellen, nicht endosomalen Strukturen gefunden. Die Ergebnisse dieser Arbeit deuten darauf hin, dass SYP121, SYP122 und SYP132 indirekte Zielproteine von AMSH1 sind und nicht über den endosomalen Transportweg abgebaut werden. Über die Regulation des Ubiquitylierungsstatus von SYP122 und SYP132 könnte AMSH eine bisher unbekannte Rolle in der Sekretion besitzen. Darüber hinaus scheint EF1B eine Rolle außerhalb des endosomalen Transports in Verbindung mit ESCRT-I zu haben.
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ISO 690
BHATTARAI, Marcel, 2023. Identifizierung und Charakterisierung von Zielproteinen der Deubiquitylase AMSH1 in Arabidopsis thaliana [Dissertation]. Konstanz: University of KonstanzBibTex
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