Publikation:

Identifizierung und Charakterisierung von Zielproteinen der Deubiquitylase AMSH1 in Arabidopsis thaliana

Lade...
Vorschaubild

Dateien

Bhattarai_2-1ldkwuezqihly0.pdf
Bhattarai_2-1ldkwuezqihly0.pdfGröße: 6.82 MBDownloads: ?

Datum

2023

Herausgeber:innen

Kontakt

ISSN der Zeitschrift

Electronic ISSN

ISBN

Bibliografische Daten

Verlag

Schriftenreihe

Auflagebezeichnung

DOI (zitierfähiger Link)
ArXiv-ID

Internationale Patentnummer

Angaben zur Forschungsförderung

Projekt

Open Access-Veröffentlichung
Open Access Green
Core Facility der Universität Konstanz

Gesperrt bis

4. August 2025

Titel in einer weiteren Sprache

Publikationstyp
Dissertation
Publikationsstatus
Published

Erschienen in

Zusammenfassung

Ubiquitylierung ist eine der häufigsten posttranslationalen Modifikationen in Organismen und spielt in zahlreichen zellulären Prozessen eine Rolle. Durch den Ubiquitin-vermittelten selektiven Proteinabbau kann die Menge und Aktivität von Proteinen an der Zellmembran reguliert und dadurch die Zellantwort beeinflusst werden. Ubiquitylierende sowie deubiquitylierende Enzyme (DUB)s haben dabei Einfluss auf den Ubiquitylierungsstatus von Proteinen. DUBs, wie Arabidopsis thaliana (Arabidopsis, At) ASSOCIATED MOLECULE WITH THE SH3 DOMAIN OF STAM (AMSH)1 und AMSH3, können den endosomalen Transport von Zellmembranproteinen und damit deren selektiven Proteinabbau regulieren. Die Identität dieser Proteine ist bisher kaum bekannt, wodurch die physiologische Rolle von AMSH kaum verstanden ist. Das endosomal sorting complex required for transport (ESCRT)-I-assoziierte ELONGATION FACTOR 1B (EF1B) sowie die soluble N-Ethylmaleimide-sensitive factor attachment protein receptor (SNARE)s SYNTAXIN OF PLANTS (SYP) 121, SYP122 und SYP132 werden mit AMSH in Verbindung gebracht. Inwieweit der Ubiquitylierungsstatus dieser Proteine durch AMSH reguliert werden kann und welchen Einfluss dieser auf die Funktion der SNAREs hat, ist bisher nicht verstanden. In dieser Arbeit konnte ein Einfluss von AMSH1 auf den Ubiquitylierungszustand von SYP122 und SYP132 in vivo beobachtet werden. Alle drei SNAREs zeigten mindestens eine für AMSH spezifische Ubiquitylierung. SYP122 konnte jedoch nicht durch AMSH1, in vitro, deubiquityliert werden. Für alle drei Qa-SNAREs wurde keine Kolokalisation mit AMSH auf endosomalen Strukturen beobachtet. Darüber hinaus scheint die Ubiquitylierung von Lysin (K) K75 und/oder K164 für die Funktion von SYP122 von Bedeutung zu sein. Für EF1B konnte eine Interaktion mit SRC-HOMOLOGY 3 DOMAIN-CONTAINING PROTEINS 2 (SH3P2) und den ESCRT-I Untereinheiten VACUOLAR PROTEIN SORTING (VPS)23A und VPS37.2 gezeigt werden. Zudem wurde eine Lokalisation auf punktuellen, nicht endosomalen Strukturen gefunden. Die Ergebnisse dieser Arbeit deuten darauf hin, dass SYP121, SYP122 und SYP132 indirekte Zielproteine von AMSH1 sind und nicht über den endosomalen Transportweg abgebaut werden. Über die Regulation des Ubiquitylierungsstatus von SYP122 und SYP132 könnte AMSH eine bisher unbekannte Rolle in der Sekretion besitzen. Darüber hinaus scheint EF1B eine Rolle außerhalb des endosomalen Transports in Verbindung mit ESCRT-I zu haben.

Zusammenfassung in einer weiteren Sprache

Fachgebiet (DDC)
570 Biowissenschaften, Biologie

Schlagwörter

Ubiquitin, Deubiquitylation, AMSH, DUB, SYP, Syntaxin of Plants, SNARE

Konferenz

Rezension
undefined / . - undefined, undefined

Forschungsvorhaben

Organisationseinheiten

Zeitschriftenheft

Zugehörige Datensätze in KOPS

Zitieren

ISO 690BHATTARAI, Marcel, 2023. Identifizierung und Charakterisierung von Zielproteinen der Deubiquitylase AMSH1 in Arabidopsis thaliana [Dissertation]. Konstanz: University of Konstanz
BibTex
@phdthesis{Bhattarai2023Ident-67727,
  year={2023},
  title={Identifizierung und Charakterisierung von Zielproteinen der Deubiquitylase AMSH1 in Arabidopsis thaliana},
  author={Bhattarai, Marcel},
  address={Konstanz},
  school={Universität Konstanz}
}
RDF
<rdf:RDF
    xmlns:dcterms="http://purl.org/dc/terms/"
    xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/"
    xmlns:rdf="http://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#"
    xmlns:bibo="http://purl.org/ontology/bibo/"
    xmlns:dspace="http://digital-repositories.org/ontologies/dspace/0.1.0#"
    xmlns:foaf="http://xmlns.com/foaf/0.1/"
    xmlns:void="http://rdfs.org/ns/void#"
    xmlns:xsd="http://www.w3.org/2001/XMLSchema#" > 
  <rdf:Description rdf:about="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/67727">
    <dspace:hasBitstream rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/bitstream/123456789/67727/4/Bhattarai_2-1ldkwuezqihly0.pdf"/>
    <dcterms:isPartOf rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/28"/>
    <foaf:homepage rdf:resource="http://localhost:8080/"/>
    <dc:rights>terms-of-use</dc:rights>
    <dc:contributor>Bhattarai, Marcel</dc:contributor>
    <dc:language>deu</dc:language>
    <dcterms:title>Identifizierung und Charakterisierung von Zielproteinen der Deubiquitylase AMSH1 in Arabidopsis thaliana</dcterms:title>
    <dc:date rdf:datatype="http://www.w3.org/2001/XMLSchema#dateTime">2023-09-04T09:04:55Z</dc:date>
    <dcterms:abstract>Ubiquitylierung ist eine der häufigsten posttranslationalen Modifikationen in Organismen und spielt in zahlreichen zellulären Prozessen eine Rolle. Durch den Ubiquitin-vermittelten selektiven Proteinabbau kann die Menge und Aktivität von Proteinen an der Zellmembran reguliert und dadurch die Zellantwort beeinflusst werden. Ubiquitylierende sowie deubiquitylierende Enzyme (DUB)s haben dabei Einfluss auf den Ubiquitylierungsstatus von Proteinen. DUBs, wie Arabidopsis thaliana (Arabidopsis, At) ASSOCIATED MOLECULE WITH THE SH3 DOMAIN OF STAM (AMSH)1 und AMSH3, können den endosomalen Transport von Zellmembranproteinen und damit deren selektiven Proteinabbau regulieren. Die Identität dieser Proteine ist bisher kaum bekannt, wodurch die physiologische Rolle von AMSH kaum verstanden ist. Das endosomal sorting complex required for transport (ESCRT)-I-assoziierte ELONGATION FACTOR 1B (EF1B) sowie die soluble N-Ethylmaleimide-sensitive factor attachment protein receptor (SNARE)s SYNTAXIN OF PLANTS (SYP) 121, SYP122 und SYP132 werden mit AMSH in Verbindung gebracht. Inwieweit der Ubiquitylierungsstatus dieser Proteine durch AMSH reguliert werden kann und welchen Einfluss dieser auf die Funktion der SNAREs hat, ist bisher nicht verstanden.
In dieser Arbeit konnte ein Einfluss von AMSH1 auf den Ubiquitylierungszustand von SYP122 und SYP132 in vivo beobachtet werden. Alle drei SNAREs zeigten mindestens eine für AMSH spezifische Ubiquitylierung. SYP122 konnte jedoch nicht durch AMSH1, in vitro, deubiquityliert werden. Für alle drei Qa-SNAREs wurde keine Kolokalisation mit AMSH auf endosomalen Strukturen beobachtet. Darüber hinaus scheint die Ubiquitylierung von Lysin (K) K75 und/oder K164 für die Funktion von SYP122 von Bedeutung zu sein.
Für EF1B konnte eine Interaktion mit SRC-HOMOLOGY 3 DOMAIN-CONTAINING PROTEINS 2 (SH3P2) und den ESCRT-I Untereinheiten VACUOLAR PROTEIN SORTING (VPS)23A und VPS37.2 gezeigt werden. Zudem wurde eine Lokalisation auf punktuellen, nicht endosomalen Strukturen gefunden.
Die Ergebnisse dieser Arbeit deuten darauf hin, dass SYP121, SYP122 und SYP132 indirekte Zielproteine von AMSH1 sind und nicht über den endosomalen Transportweg abgebaut werden. Über die Regulation des Ubiquitylierungsstatus von SYP122 und SYP132 könnte AMSH eine bisher unbekannte Rolle in der Sekretion besitzen. Darüber hinaus scheint EF1B eine Rolle außerhalb des endosomalen Transports in Verbindung mit ESCRT-I zu haben.</dcterms:abstract>
    <bibo:uri rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/handle/123456789/67727"/>
    <dcterms:hasPart rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/bitstream/123456789/67727/4/Bhattarai_2-1ldkwuezqihly0.pdf"/>
    <dc:creator>Bhattarai, Marcel</dc:creator>
    <dcterms:rights rdf:resource="https://rightsstatements.org/page/InC/1.0/"/>
    <dspace:isPartOfCollection rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/28"/>
    <dcterms:issued>2023</dcterms:issued>
    <void:sparqlEndpoint rdf:resource="http://localhost/fuseki/dspace/sparql"/>
  </rdf:Description>
</rdf:RDF>

Interner Vermerk

xmlui.Submission.submit.DescribeStep.inputForms.label.kops_note_fromSubmitter

Kontakt
URL der Originalveröffentl.

Prüfdatum der URL

Prüfungsdatum der Dissertation

June 30, 2023
Hochschulschriftenvermerk
Konstanz, Univ., Diss., 2023
Finanzierungsart

Kommentar zur Publikation

Allianzlizenz
Corresponding Authors der Uni Konstanz vorhanden
Internationale Co-Autor:innen
Universitätsbibliographie
Ja
Begutachtet
Diese Publikation teilen