Die zunehmende Tendenz der Miniaturisierung verlangt immer kleiner werdende Bauteile, die spezielle Eigenschaften benötigen. Diese Anforderung können viele anorganische Nanopartikel erfüllen. Darüber hinaus bietet der Mechanismus der Assemblierung eine hervorragende Möglichkeit, aus diesen Nanopartikeln Strukturen bzw. Materialien auf verschiedener Längenskala herzustellen. Die Natur als eine sehr wichtige Inspirationsquelle weist verschiedene Beispiele für anorganische und organische Assemblierungsstrukturen auf. Die magnetotaktische Bakterien ‘synthetisieren‘ Nanopartikel wie Eisenoxide und ordnen sie in einer Assemblierungsstruktur an, welche aus orientierten, anorganischen Nanopartikeln besteht, um diese als ein natürlicher Kompass zu verwenden. Dabei sind die spezifischen Wechselwirkungen zwischen den Proteinen, die die Eisenoxid-Nanopartikel umgeben, entscheidend für die lineare Nanopartikel-Anordnung in diesen Bakterien. Ein weiteres Beispiel ist das Tabakmosaikvirus mit einer stäbchen-artigen Struktur, welche durch eine lineare Assemblierung von Proteinen entsteht. In diesem Fall spielen die definierten Proteinwechselwirkungen eine wichtige Rolle bei der Strukturbildung. Derartige spezifische Interaktion ist auch bei den DNA Strängen zu finden, wodurch die DNA Helix-Struktur zustande kommt. Die Bildung von dieser DNA-Überstruktur wurde erfolgreich verwendet um ein- bis drei-dimensionale Assemblierungsstrukturen aus DNA funktionalisierten Gold Nanopartikeln herzustellen. Es ist nun ersichtlich, dass Bio-Makromoleküle wie Proteine und DNA wohl-definierte intermolekulare Wechselwirkungen aufweisen, die bei der geordneten Assemblierung von Nanopartikeln nützlich sein können. Inspiriert von diesen Beispielen, wird diese Arbeit einen Weg aufzeigen, wie Proteinstrukturen die Assemblierung von Nanopartikeln steuern können um daraus Überstrukturen aus orientierten, anorganischen Bausteinen und Kompositmaterialien mit verbesserten Eigenschaften aufzubauen. Das in dieser Arbeit verwendete Hcp1 Protein, welches der Ausgangspunkt dieser Arbeit darstellt, hat die Struktur eines Torus (Donut-ähnlich) mit einem inneren Durchmesser von 4 nm, einem Außendurchmesser von 9 nm und eine Höhe von 4.4 nm. Das Hcp1 Protein besteht aus sechs, identischen Monomer-Untereinheiten. Zwei Hcp1 Mutanten mit Cysteinmodifikationen am oberen und unteren Rand des Torus, und an der Innenseite der Torus-Kavität stehen dabei zur Verfügung. Im ersten Teil der Arbeit, steht die Synthese von Nanopartikeln mit optischen wie Oberflächenplasmonresonanz (Gold und Silber Nanopartikel), Exziton-Absorption (Cadmiumsulfid und Zinksulfid Quantenpunkte) sowie magnetischen Eigenschaften (superparamagnetische Ferrit Nanopartikel) im Vordergrund. Dabei liegt die Größe der synthetisierten Nanopartikeln im gleichen Bereich wie die Größe der Hcp1 Proteinstruktur, um eine Einheitlichkeit der Bausteine für die anschließende Assemblierung sicherzustellen. Die Nanopartikel und das Hcp1 Protein bilden Biokonjugate, welche durch die Anbindung des Proteins an die Nanopartikel entstehen. Die Bedingung für eine gerichtete Assemblierung von diesen Biokonjugaten zu größeren Strukturen, möglichst auf der Mikrometerskala, soll ermittelt werden. Angesichts der mangelnden Erkenntnisse über die Hcp1 gesteuerte Nanopartikelassemblierung stellt diese Untersuchung den wichtigsten und zugleich den anspruchsvollsten Teil der Arbeit dar. Zum Schluss werden die aus der Assemblierung entstandenen Protein-Nanokompositmaterialien hinsichtlich ihrer optischen und magnetischen Eigenschaften untersucht. Hierbei soll möglichst eine Beziehung zwischen der Struktur und den Materialeigenschaften hergestellt werden. Die aus dieser Arbeit neu gewonnenen Erkenntnisse können als Wegbereiter für die Bildung von neuen Protein-Nanokompositmaterialien durch einen bioinspirierten Ansatz angesehen werden.