Publikation: Roentgen-Struktur-Analyse von zwei loeslichen Proteinen mit Kofaktor: D-Aminosaeure Oxidase aus der Hefe Rhodotorula gracilis und dem Neun Haem Cytochrome c aus sulfatereduzierenden Bakterien Desulfovibrio desulfuricans Essex 6
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The flavin ring-system constitutes one of the most versatile redox cofactors in nature and is used by many enzymes to perform a multitude of chemical reactions. D-amino acid oxidase (DAAO), a member of the oxidase family, is regarded as a key enzyme for the understanding of the mechanism underlying flavin catalysis. The ultra-high resolution structure of yeast DAAO in complex with substrates allows the unambiguous identification of hydride transfer as the dehydrogenation mechanism. The hydride transfer mechanism proceeds without involvement of functional groups and points to orbital orientation as the major factor in catalysis. The results presented here are of general relevance for the mechanisms of flavoprotein oxidases and dehydrogenases and provide a unifying concept for flavin catalysis. The X-ray structure of nine heme cytochrome c from the sulfate reducing bacteria Desulfovibrio desulfuricans strain Essex 6 was solved by the multiple wavelength anomalous dispersion (MAD) phasing method. Nine heme cytochrome consists of two tetraheme cytochrome c3-like domains with an equivalent four heme arrangement. The two domains at the N- and C-terminus are connected by a ninth heme buried under the protein surface. It is held in position by loop extensions in the flanking domains. Detailed analysis of the three- dimensional structure allows to characterize their specialization in evolution for interacting in the most productive manner with their reaction partners. A positive charged patch at the surface of the C-terminal domain with a heme cofactor in its center is an optimal acceptor for electrons originating from hydrogenase. Two predominant loop extensions not found in tetraheme cytochrome c3 s in the N-terminal domain might enhance the contact to the membrane bound complex. This high molecular mass complex (hmc) is located in the cytoplasmic membrane and responsible for the transport of electrons from the periplasm to the c
Zusammenfassung in einer weiteren Sprache
Das Ringsystem von Flavin stellt einen der versiertesten redoxaktiven Kofaktoren der Natur dar und wird von vielen Enzymen verwendet um die unterschiedlichsten chemischen Reaktionen durchzuführen. D-Amino-säure-Oxidase (DASO), ein Mitglied der Familie der Oxidasen, wird als das Schlüsselenzym für das Verständnis des Mechanismus angesehen, welcher der Flavinkatalyse zugrunde liegt. Die dreidimensionale Struktur von DASO aus Hefe bei extrem hoher Auflösung im Komplex mit verschiedenen Substraten und Liganden erlaubt die zweifelsfreie Identifizierung der Hydridübertragung als Mechanismus für die Dehydrogenierung. Der Mechanismus Hydridübertragung erfolgt ohne Einbeziehung funktioneller Gruppen und deutet darauf hin, dass die korrekte Orientierung der Orbitale den größten Teil der Katalyse ausmachen. Die Ergebnisse, die hier präsentiert werden, sind von herausragender Bedeutung für das Verständnis von Oxigenase und Dehydrogenase bei Flavoproteinen und zeigt ein allgemeingültiges Konzept, das der Flavinkatalyse zugrunde liegt. Die Kristall-Struktur von Nonahämcytochrom aus dem Sulfat reduzierenden Bakterium Desulfovibrio desulfuricans Essex 6 wurde mit der Methode der multiplen anomalen Dispersion bestimmt. Nonahämcytochrom besteht aus zwei Domänen, die dem Tetrahämcytochrom entsprechen. Die beiden Domänen am N- und C-Terminus sind mit dem neunten Häm verbunden, welches unterhalb der Oberfläche verborgen liegt. Eine detaillierte Analyse der dreidimensionalen Struktur offenbart die Spezialisierung der Domänen, um mit ihren physiologischen Reaktionspartnern zu wechselwirken. Der Bereich positiver Ladung auf der Oberfläche der C-terminalen Domäne mit einem Häm im Zentrum ist ein optimaler Akzeptor für Elektronen, die von der Hydrogenase kommen. In der N-terminalen Domäne gibt es zwei exponierte Loops, die in den bekannten Tetrahämcytochrom Strukturen nicht gefunden werden.
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ISO 690
UMHAU, Stephan, 2000. Roentgen-Struktur-Analyse von zwei loeslichen Proteinen mit Kofaktor: D-Aminosaeure Oxidase aus der Hefe Rhodotorula gracilis und dem Neun Haem Cytochrome c aus sulfatereduzierenden Bakterien Desulfovibrio desulfuricans Essex 6 [Dissertation]. Konstanz: University of KonstanzBibTex
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