Publikation: Maltose- und Maltodextrin-Verwertung in Bacillus subtilis
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Zusammenfassung
In seinem natürlichen Habitat findet das Gram - positive Bodenbakterium Bacillus subtilis hauptsächlich polymere Zuckerformen als Kohlenstoffquelle vor, die aus den von anderen Organismen synthetisierten Speicherstoffen, z.B. Stärke und Glykogen, stammen. Jedoch müssen diese Polysaccharide zuerst extrazellulär zu Maltose und Maltodextrinen hydrolysiert werden, bevor sie aufgenommen werden können.
Im Gegensatz zu der sehr gut untersuchten Maltose - und Maltodextrin - Aufnahme in Escherichia coli ist die Aufnahme dieser Substrate in B. subtilis noch weitgehend unverstanden. In dieser Arbeit wird eindeutig gezeigt, daß Maltose über einen spezifischen, zu der Familie der Phosphotransferasesysteme gehörenden Transporter aufgenommen wird. Maltodextrine dagegen werden über einen eigenen, den ABC - Transportern zugehörigen Importer aufgenommen. Beide Systeme sind in separaten Operons organisiert. Bezüglich ihrer Substrate sind sie etwa gleich affin (niedriger µmolarer Bereich), jedoch wird Maltose erheblich schneller transportiert. Damit unterscheidet sich die Aufnahme dieser Substrate von der in E. coli, das nur einen Transporter für beide Substrate besitzt.
Durch in vitro und in vivo Studien konnte gezeigt werden, daß der Maltodextrin - ABC - Transporter aus dem spezifischen Bindeprotein MalE, mit hoher Affinität für Maltodextrine und niedriger Affinität für Maltose, den Transmembranproteinen MalF und MalG sowie der potentiellen ATPase MsmX besteht. Anders als in E. coli scheinen sich in B. subtilis mehrere ABC - Transporter mit unterschiedlicher Substratspezifität eine ATPase zu teilen, worüber eine gezielte Regulation mehrerer unterschiedlicher Aufnahme - und Verwertungssysteme denkbar ist. MsmX, dessen Gen in einem monocistronischen Operon kodiert ist, könnte diese pleiotrope ATPase sein.
Das Maltodextrin - Operon, in dem malE, malF und malG lokalisiert sind, wird von mindestens zwei Promotoren aus transkribiert. Es unterliegt der Kontrolle von MalR, das trotz seiner Zugehörigkeit zu der LacI / GalR Repressoren Familie ein Aktivator ist und scheint einem bisher unbekannten Mechanismus der Kohlenstoff - Katabolitrepression zu unterliegen.
Zusammenfassung in einer weiteren Sprache
In it's natural habitat the Gram - positive soil bacterium B. subtilis mainly finds sugar polymers as carbon sources, that were synthesized by other organisms as storage compounds like starch and glycogen. These polysaccharides have to be hydrolyzed extracellularly before they can be taken up.
In contrast to the very well investigated maltose - and maltodextrin - uptake system from Escherichia coli, not very much is known about the uptake of these substrates by B. subtilis. In this work, it is clearly shown, that maltose is taken up by specific transporter that is a member of the phosphotransferase family. In contrast, maltodextrins are transported by an ABC - transporter. Both systems are organized in separate operons. Regarding their substrates, they show affinities in the same range (low micromolar range), but maltose is transported faster. Thus the uptake of these substrates differs from that of E. coli, that posses one transporter for both substrates.
It could be shown by in vitro und in vivo studies, that the maltodextrin - ABC - transporter is constituted by the specific binding protein MalE, with high affinities for maltodextrins and a low affinity for maltose, the transmembranous proteins MalF and MalG as well as the putative ATPase MsmX.
Differently from E. coli several ABC - transporter with different substrates seem to be energized by one kind of ATPase in B. subtilis. This could lead to the specific regulation of different uptake - and utilization - systems. MsmX, which gene is encoded in a monocystronic operon, could be this pleiotropic ATPase.
The maltodextrin - operon, which also encodes malE, malF and malG, is transcribed by at least two promoters. It is controlled by MalR, which acts as an activator even when it is a member of the LacI / GalR repressor family. In addition, the operon seems to be subject to an up to now unknown mechanism of carbon catabolite repression.
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ISO 690
SCHÖNERT, Stefan, 2004. Maltose- und Maltodextrin-Verwertung in Bacillus subtilis [Dissertation]. Konstanz: University of KonstanzBibTex
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