Influence of the salts of choline on the rate limiting step of active transport of sodium ions by Na,K-ATPase

Ayuyan, Artem G.; Sokolov, Valerij S.; Apell, Hans-Jürgen

Influence of the salts of choline on the rate limiting step of active transport of sodium ions by Na,K-ATPase

Dateien

Influence_of_the_salts.pdfGröße: 1.58 MBDownloads: 347

Datum

2004

Autor:innen

Ayuyan, Artem G.

Sokolov, Valerij S.

Apell, Hans-Jürgen

URI (zitierfähiger Link)

http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:352-opus-41628

Link zur Lizenz

Attribution-NonCommercial-NoDerivs 2.0 Generic

Open Access-Veröffentlichung

Open Access Green

Sammlungen

Biologie

Publikationstyp

Zeitschriftenartikel

Publikationsstatus

Published

Erschienen in

Biologicheskie Membrany. 2004, 21, pp. 406-414

Zusammenfassung

Изучено влияние температуры и концентрированных растворов солей иодида, бромида и хлорида холина с различными анионами на кинетику нестационарного электрогенного транспорта ионов натрия Na+,K+-ATP-азой в модельной системе, состоящей из фрагментов мембран с белком, адсорбированных на бислойной липидной мембране (БЛМ). Кинетические параметры транспорта определяли, регистрируя ток короткого замыкания при быстром освобождении ATP из Caged-ATP под действием вспышки ультрафиолетового света. Температурные зависимости постоянной времени экспоненты τ2, описывающей спадающую фазу тока короткого замыкания, позволили оценить энергию активации (Еа)самой медленной стадии транспорта, представляющей собой корформационный переход Na+,K+-ATP-азы, и предэкспоненциальный фактор (А) в уравнении Аррениуса для скорости процесса 1/τ2=A exp(-Ea/RT). Иодиды или бромиды холина уменьшают значения параметров Еа и А. Несмотря на то, что изменения этих параметров оказывают противоположный эффект на скорость, уменьшение А преобладает, в результате чего скорость процесса снижается. Эффект солей холина зависит от того, с какой стороны мембранного фрагмента с Na+,K+-ATP-азой они находятся. Если иодид или бромид холина присутствовали с обеих (внеклеточной и цитоплазматической) сторон белка, изменение температурной зависимости было сильнее по сравнению с ситуацией, когда эти соли были только с цитоплазматической стороны. Это свидетельствует в пользу того, что данные соли значительно эффективнее влияют на работу Na+,K+-ATP-азы, когда они находятся с внеклеточной стороны белка. Полученные результаты можно объяснить влиянием анионов холина на структуру воды на поверхности белка с внеклеточной стороны, где открывается глубокий канал, соединяющий внутреннюю область Na+,K+-ATP-азы с раствором. Хлорид холина тоже вызывал замедление электрогенного транспорта, однако в отличие от иодида и бромида он не влиял на значение Еа и был более эффективен при введении с цитоплазматической стороны белка. Этот эффект вызван, по-видимому, асимметричным экранированием отрицательно заряженного фрагмента мембраны с Na+,K+-ATP-азой, что приводит к появлению трансмембранного потенциала, влияющего на перенос ионов натрия белком.

Zusammenfassung in einer weiteren Sprache

The influence of temperature and concentrated salts of choline with different anions on the kinetics of electrogenic Na+ transport by the Na+, K+-ATPase through membrane fragments adsorbed on BLMs was studied. The kinetic parameters of the transport were determined from the short circuit current caused by fast release of ATP from Caged-ATP due to UV light flash. The temperature dependency of the time constant τ2 of the exponential decay of short circuit current allowed the determination of its apparent activation energy (according to equation 1/τ2 =A . exp(-Ea/RT) of the rate-limiting step of transport, that is a conformational transition of Na+, K+-ATPase. Iodide or bromide ions decreased the activation energy, Ea , and also the pre-exponential factor, A, of the temperature dependency. The effect ofA was dominant, leading to decreased rate constants. The different effects of these salts on two sides of the protein were observed. It was shown that the salts were considerably more effective when they were present on both (extracellular and cytoplasmic) sides of protein compared to the case when they were only at cytoplasmic side. It means that these salts effectively influence the functioning of the pump at the extracellular side only. The effect of these salts can be explained by its influence as chaotropic ions on the energy of the protein surface contacting with water. Side sensitiveness can be due to different changes of contact areas of water and protein on both sides of the membrane due to conformational transition, that decreases the cytoplasmic surface and increases the extracellular one. The effect of choline chloride was quite different than that of iodide or bromide. It did not change the activation energy and was more effective at cytoplasmic side of the membrane. This can be explained by asymmetric screening of negatively charged membrane fragment with Na+, K+-ATPase that leads to rise of transmembrane potential influencing transport of sodium ions by protein.

Fachgebiet (DDC)

570 Biowissenschaften, Biologie

Zitieren

ISO 690

AYUYAN, Artem G., Valerij S. SOKOLOV, Hans-Jürgen APELL, 2004. Influence of the salts of choline on the rate limiting step of active transport of sodium ions by Na,K-ATPase. In: Biologicheskie Membrany. 2004, 21, pp. 406-414

BibTex

@article{Ayuyan2004Influ-6679,
  year={2004},
  title={Influence of the salts of choline on the rate limiting step of active transport of sodium ions by Na,K-ATPase},
  volume={21},
  journal={Biologicheskie Membrany},
  pages={406--414},
  author={Ayuyan, Artem G. and Sokolov, Valerij S. and Apell, Hans-Jürgen}
}

RDF

<rdf:RDF
    xmlns:dcterms="http://purl.org/dc/terms/"
    xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/"
    xmlns:rdf="http://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#"
    xmlns:bibo="http://purl.org/ontology/bibo/"
    xmlns:dspace="http://digital-repositories.org/ontologies/dspace/0.1.0#"
    xmlns:foaf="http://xmlns.com/foaf/0.1/"
    xmlns:void="http://rdfs.org/ns/void#"
    xmlns:xsd="http://www.w3.org/2001/XMLSchema#" > 
  <rdf:Description rdf:about="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/6679">
    <dc:date rdf:datatype="http://www.w3.org/2001/XMLSchema#dateTime">2011-03-24T17:28:18Z</dc:date>
    <dc:rights>Attribution-NonCommercial-NoDerivs 2.0 Generic</dc:rights>
    <void:sparqlEndpoint rdf:resource="http://localhost/fuseki/dspace/sparql"/>
    <dc:creator>Ayuyan, Artem G.</dc:creator>
    <dc:language>rus</dc:language>
    <dspace:hasBitstream rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/bitstream/123456789/6679/1/Influence_of_the_salts.pdf"/>
    <dcterms:abstract xml:lang="rus">Изучено влияние температуры и концентрированных растворов солей иодида, бромида и хлорида холина с различными анионами на кинетику нестационарного электрогенного транспорта ионов натрия Na+,K+-ATP-азой в модельной системе, состоящей из фрагментов мембран с белком, адсорбированных на бислойной липидной мембране (БЛМ).    Кинетические параметры транспорта определяли, регистрируя ток короткого замыкания при быстром освобождении ATP из Caged-ATP под действием вспышки ультрафиолетового света. Температурные зависимости постоянной времени экспоненты τ2, описывающей спадающую фазу тока короткого замыкания, позволили оценить энергию активации (Еа)самой медленной стадии транспорта, представляющей собой корформационный переход Na+,K+-ATP-азы, и предэкспоненциальный фактор (А) в уравнении Аррениуса для скорости процесса 1/τ2=A exp(-Ea/RT). Иодиды или бромиды холина уменьшают значения параметров Еа и А. Несмотря на то, что изменения этих параметров оказывают противоположный эффект на скорость, уменьшение А преобладает, в результате чего скорость процесса снижается. Эффект солей холина зависит от того, с какой стороны мембранного фрагмента с Na+,K+-ATP-азой они находятся. Если иодид или бромид холина присутствовали с обеих (внеклеточной и цитоплазматической) сторон белка, изменение температурной зависимости было сильнее по сравнению с ситуацией, когда эти соли были только с цитоплазматической стороны. Это свидетельствует в пользу того, что данные соли значительно эффективнее влияют на работу Na+,K+-ATP-азы, когда они находятся с внеклеточной стороны белка. Полученные результаты можно объяснить влиянием анионов холина на структуру воды на поверхности белка с внеклеточной стороны, где открывается глубокий канал, соединяющий внутреннюю область Na+,K+-ATP-азы с раствором. Хлорид холина тоже вызывал замедление электрогенного транспорта, однако в отличие от иодида и бромида он не влиял на значение Еа и был более эффективен при введении с цитоплазматической стороны белка. Этот эффект вызван, по-видимому, асимметричным экранированием отрицательно заряженного фрагмента мембраны с Na+,K+-ATP-азой, что приводит к появлению трансмембранного потенциала, влияющего на перенос ионов натрия белком.</dcterms:abstract>
    <dc:contributor>Ayuyan, Artem G.</dc:contributor>
    <foaf:homepage rdf:resource="http://localhost:8080/"/>
    <dcterms:available rdf:datatype="http://www.w3.org/2001/XMLSchema#dateTime">2011-03-24T17:28:18Z</dcterms:available>
    <dc:creator>Apell, Hans-Jürgen</dc:creator>
    <dcterms:title>Influence of the salts of choline on the rate limiting step of active transport of sodium ions by Na,K-ATPase</dcterms:title>
    <dcterms:hasPart rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/bitstream/123456789/6679/1/Influence_of_the_salts.pdf"/>
    <dc:contributor>Sokolov, Valerij S.</dc:contributor>
    <bibo:uri rdf:resource="http://kops.uni-konstanz.de/handle/123456789/6679"/>
    <dcterms:rights rdf:resource="http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.0/"/>
    <dc:format>application/pdf</dc:format>
    <dspace:isPartOfCollection rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/28"/>
    <dcterms:isPartOf rdf:resource="https://kops.uni-konstanz.de/server/rdf/resource/123456789/28"/>
    <dc:creator>Sokolov, Valerij S.</dc:creator>
    <dc:contributor>Apell, Hans-Jürgen</dc:contributor>
    <dcterms:issued>2004</dcterms:issued>
    <dcterms:bibliographicCitation>First publ. in: Biologicheskie Membrany 21 (2004), pp. 406-414</dcterms:bibliographicCitation>
  </rdf:Description>
</rdf:RDF>

Universitätsbibliographie

Ja