Braun, Patrick
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Elektronenspinresonanzspektroskopie an multivalenten Systemen
Die vorliegende Arbeit befasst sich mit der Charakterisierung von multivalenten Kohlenhydrat-Protein-Wechselwirkungen durch moderne ESR-spektroskopische Methoden. Erstmals gelang es, den molekularen Bindungsmechanismus mono- und divalenter spinmarkierter Liganden zu untersuchen und somit den Anwendungsbereich der ESR-Spektroskopie weiter auszudehnen. Die Anwendung von Abstandsmessungen im Nanometerbereich mittels Doppel-Elektron-Elektron-Resonanz (DEER) auf der einen Seite und Mobilitätsmessungen mittels Bifrequenz cw-ESR auf der anderen Seite erlaubten den Zugriff auf Informationen bezüglich den Bindungsmodi multivalenter Liganden, die bisher nicht zugänglich waren. Zudem wurde ein neuer Ansatz zur Bestimmung der mikroskopischen effektiven Molarität EM mittels Bifrequenz-cw-ESR Messungen an einfach spinmarkierten multivalenten Proteinliganden vorgeschlagen.
Alpha-Synuclein : Horseshoe Conformation on Intact Large Unilamellar Vesicles
Mechanism of multivalent carbohydrate-protein interactions studied by EPR spectroscopy
From a distance: Distance measurements in the nanometer range by means of spin-label electron paramagnetic resonance provide structural evidence for multivalent protein–ligand interactions in solution (see picture; protein subunits: blue/green, ligand: black, spin labels: yellow circles, binding sites: yellow letters). The data show a detailed picture of the binding of divalent ligands to a lectin.
Mechanistische Untersuchung multivalenter Kohlenhydrat-Protein-Wechselwirkungen durch EPR-Spektroskopie
Durch Abstandsmessungen mit Spinsonden-EPR-Spektroskopie gelang der direkte Nachweis multivalenter Protein-Ligand-Interaktionen in Lösung. Man erhält ein detailliertes Bild des Mechanismus der Bindung divalenter Liganden an ein Lectin. Chelatbindung lässt sich so von monovalentem Binden mehrerer Moleküle unterscheiden.
Direct Evidence of Coexisting Horseshoe and Extended Helix Conformations of Membrane-Bound Alpha-Synuclein
The physiologically relevant conformation of membrane-bound α-Synuclein (αS) can be either a horseshoe or an extended helix structure. Experimental data obtained by site-directed spin labeling in combination with pulsed electron paramagnetic resonance provide compelling evidence of the coexistence of the horseshoe structure and an extended helix of αS bound to a membrane surface, and potentially resolve the debate on the structure of membrane-bound αS.